ANTIMICROBIANOS  

En la etapa final de la síntesis de la pared bacteriana, las cadenas de mureína forman enlaces cruzados entre si por acci6n de las enzimas transpeptidasas (TP). Dado que estas se identificaron en primer lugar como objetivos moleculares de la penicilina, también se conocen como proteinas fijadoras de penicilina (PBP). 

Las PBP tienen actividad transpeptidasa, transglucosilasa y carboxipetidasa, por lo que pueden entrelazar los componentes del peptidoglucano¹¹. Los β-lactámicos bloquean estas enzimas porque el anillo β-lactámico tiene una estructura espacial similar a la del residuo acil-D-alanin-D-alanina de las cadenas del peptidoglicano, que es el sustrato natural de las PBP.

Las bacterias poseen varias PBP, cuyas funciones difieren unas de otras. Por esta razón, las consecuencias de su bloqueo también son distintas. Las PBP-1a y PBP-1b actúan como transpeptidasas causantes de la elongación, y su bloqueo provoca la formación de esferoplastos que rápidamente se lisan. La PBP-2 determina la forma bacteriana, y su inhibición da lugar a formas ovoideas que se lisan fácilmente. La PBP-3 interviene en la división bacteriana, y su bloqueo provoca la aparición de formas filamentosas sin septos. Las PBP-4, PBP-5 y PBP-6 tienen actividad carboxipeptidasa, e intervienen en la liberación del quinto aminoácido del pentapéptido, necesaria para la polimerización del peptidoglucano.

Referencias 

Golan, D. E., Armstrong, E. J., Armstrong, A. W., & Tashjian, A. H. (2012). Principios de farmacología: Bases fisiopatológicas del tratamiento farmacológico p. 646 (3 ed.). L'Hospitalet de Llobregat (Barcelona): Wolters Kluwer/Lippincott Williams & Wilkins.

Calvo, J., & Martinez, L. (2009). Mecanismo de acción de los antibioticos. Retrieved from http://www.elsevier.es/es-revista-enfermedades-infecciosas-microbiologia-clinica-28-articulo-mecanismos-accion-los-antimicrobianos-S0213005X08000177