Inhibidores de las betalactamasas  

Clavama -> ácido clavulánico

Derivado de ácido penicilánico -> tazobactam y sulbactam

La principal razón por la cual cada fármaco se empareja con su correspondiente inhibidor de ß-lactamasas, es por su efectividad, disminución de los efectos adversos, perfil de actividad y afinidad. La mayoría de estas características se basa en la actividad hidrolítica (perfil de sustrato), en la inhibición o en los caracteres fisicoquímicos e inmunológicos enzimáticos.

Ácido clavulánico: Ha mostrado ser farmacocinéticamente compatible combinado con amoxicilina o ticarcilina. Es un buen inhibidor de las penicilinasas plasmídicas y cromosómicas de las clases II a la V pero de baja actividad con enzimas de clase I. De lo anterior deriva que sea más afin y efectivo con amoxicilina. El ácido clavulánico, en combinación con la ampicilina, reduce la concentración mínima inhibitoria (CMI) para diversas bacterias como Staphylococcus meticilin resistente y Staphylococcus epidermidis.

Sulbactam: Su actividad es de dos a cinco veces menor que la del ácido clavulánico, pero no potencia sólo a las aminopenicilinas, sino también a cefoperazona, carbenicilina, cefazolina, cefamandol, cefaloridina y furbenicilina. A pesar de lo anterior, su mayor eficacia se evidencia con ampicilina.

Tazobactam: Tiene mayor actividad que el sulbactam frente a bacterias que producen cefalosporinasas de origen cromosómico, ß-lactamasas de amplio espectro o ß-lactamasas mediadas por plásmidos. Se ha evidenciado que, comparado con otros inhibidores de ß-lactamasas, el tazobactam en combinación con la piperacilina o apalcilina es más activa.